I.I.S.S. Altamura - Istituto Tecnico per Geometri "Nervi" - Istituto Tecnico Industriale "Galilei"

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Movimento degli elettroni

Citocromo C ossidasi

Proteasi dell'HIV

ADNA

Domini alfa-beta

Domini alfa

Strutture beta antiparallele

A-RNA

ATP

Basi di Watson e Crick

Proteine a dominio beta

Doppio strato lipidico

Il collagene

Emoglobina umana

Esochinasi

Le lipasi

Motivi delle secondarie

I domini

Una tRNA sintetasi

Interazione RNA proteine

Struttura beta a pieghe

Transizione piega - elica

Apoliproteina

La seta

tRNA

L'acqua

Zimogeno

Università dell'Arizona

Centre College

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"RNA LETHAL"

Introduzione - Questo script evidenzia una protena legata a RNA a singolo filamento, legata alla determinazione del sesso della Drosophila melanogaster. (basata on 1b7f.pdb, H. Handa, et al., Nature 398, 579 (1999)).

La proteina contiene due domini di legame dell’RNA che sono composte da quattro b-pieghe antiparallele connessi da a- eliche. RNA si lega a un margine della piega e l’ a-elica occupa gli altri margini della piega. Si noti come l’RNA è legato in una conformazione fortemente incurvata.

In questa visuale tutti i residui nell’RNA e la proteina che interagisce sono mostrati negli spacefill. Poiché l’RNA è costituito da un singolo filamento tutti i gruppi che possono formare legami idrogeno nelle basi sono liberi di interagire con la proteina. In oltre, ci sono tre legami idrogeno formati tra il 2’-OH del ribosio e la proteina. Questi legami idrogeno spiegano il fatto che la proteina ha bassa affinità per il DNA.