La trioso fosfato isomerasi è un enzima glicolitico che catalizza l'interconversione reversibile tra il 3 diidrossi acetone fosfato e 3 gliceraldeide fosfato. E' molto importante per massimizzare l'efficienza energetica della glicolisi. La sua struttura è costituita di due subunità identiche del tipo a barile: di tipo alfa beta esterne attorno ad una struttura a barile interna di beta a pieghe .

L'impaccamento di Rossmann è una struttura aperta alfa beta ed è un motivo comune per il legame del nucleotide NADP nella proteina. ( da file 3BTO.pbd)