I.I.S.S. Altamura - Molecole in Movimento

"Rodopsina"

Introduzione - Qui viene mostrata la struttura della batteriorodopsina, una tipica proteina di membrana alfa elica. Le eliche anfipatiche dellla proteina sono anche messe a confronto con quelle di una proteina solubile in acqua. Si scenda giù nella pagina per tutto il testo. (Basato sul file 1brd.pdb, R.Henderson et al. J. Mol. Biol. 213 899 (1990) and 1aep.pdb, D.Breiter et al. Biochem. 30 603 (1991)).

Questa rodopsina è estratta dal Halobacterium halobium. E' una proteina che attraversa la membrana che contiene 7 alfaeliche
Essa contiene eliche amfipatiche in cui le catene idrofobiche (in verde) puntanop verso l'esterno in modo tale da poter interagire con le catene aciliche dei lipidi di membrana
Le catene idrofobile invece qui mostrate in giallo puntano verso l'interno della proteina
Qui di seguito invece viene visualizzata una proteina totalmente solubile in acqua con 5 alfaelica. si notimno le differenze con le precedenti.
In questo caso le catene laterali in verde idrofobiche puntano verso l'interno della proteina , mentre i residui idrofili puntano verso l'esterno cioè verso il solvente