I.I.S.S. Altamura - Istituto Tecnico per Geometri "Nervi" - Istituto Tecnico Industriale "Galilei"
Movimento degli elettroni
Citocromo C ossidasi
Proteasi dell'HIV
ADNA
Domini alfa-beta
Domini alfa
Strutture beta antiparallele
A-RNA
ATP
Basi di Watson e Crick
Proteine a dominio beta
Doppio strato lipidico
Il collagene
Emoglobina umana
Esochinasi
Le lipasi
Motivi delle secondarie
I domini
Una tRNA sintetasi
Interazione RNA proteine
Struttura beta a pieghe
Transizione piega - elica
Apoliproteina
La seta
tRNA
L'acqua
Zimogeno
Università dell'Arizona
Centre College
Qui di seguito viene visualizzato il legame peptidico per una alfa elica, con gli angoli phi e psi opportuni. Si manipoli la molecola per rendersi conto degli angoli di legame. Si clicchi qui per visualizzare i due legami attorno a cui ruotano gli angoli psi e phi. Questa è la struttura di una proteina che è stata progettata con gli amminoacidi opportuni. Per visualizzare i legami ad Idrogeno (in verde) si clicchi sul pulsante. Si noti come il legame ad H si instauri tra il gruppo C=O di un amminoacido e l'H del gruppo N-H del 5° amminoacido successivo, ogni 4 amminoacidi. Ci sono 3,6 residui per giro. I legami ad H si può notare che sono allineati all'asse dell'elica. La striscia gialla indica la sequenza dei legami peptidici. Si ruoti la molecola per poterla vedere dall'alto. Si noterà come tutti i resui delle catene laterali si dispongano in maniera radiale stando così il più distante possibile l'un dall'altro.