Qui di seguito viene descritta la Fosfofruttochinasi, l'enzima chiave della glicolisi, ottenuto dal Bacillus stearothermophilus. E' un enzima tetramero composto da 4 subunità. Il primo ad essere mostrato è la PFK inattiva, cioè quando tutte le subunità si trovano nella conformazione inattiva T. Si possono in questo caso notare delle molecole di Fosfogliceraldeide che funziona da inibitore al posto dell' ATP che è inibitore allosterico della PFK.

In presenza di attivatori quali l'ADP e AMP, l'enzima si trasforma nella sua conformazione attiva Perchè possa funzionare è necessaria la presenza di ioni Mg²⁺.
Qui di seguito viene mostrata la sequenza di amminoacidi che costituisce il sito catalitico