"La cinetica di Michaelis Menten"

Il meccanismo enzimatico più semplice è costituito dei seguenti due stadi.

e la velocità di reazione è

Per poter derivare un'equazione utile che descriva questa reazione si fa l'assuzione che la reazione proceda attraverso uno stato stazionario per cui durante quasi tutta la reazione [ES] è piccola e non cambi, d[ES]/dt=0 .

Con queste assunzioni si ricava l'equazione di Michaelis Menten.

Grafico di Michaelis Menten

L'equazione di Michalis Menten è un'eiperbole equilatera e l'enzima viene caratterizzato da due costanti

Km, cioè la concentrazione del substrato per cui v è metà della Vmax. Vmax, la velocità massimale della reazione che si ha quando [S]>>Km. Per la determinazione dei valori di Km e Vmax ci sono vari metodi di trasformazione. Uno dei più famosi è il grafico dei doppi reciproci o di Lineweaver Burk, per cui

Numero di Turnover

Il numero di turnover di un enzima, kcat, è la velocità massimale per molecola di enzima per unità di prodotto.

L'efficienza enzimatica

Rielaboando l'equazione della velocità si ha

Quando [S] << KM, allora kcat/KM è una costante di velocità del secondo ordine ed è una misura dell'efficienza dell'enzima a basse [S]. Quando k_cat/K_M  è 10⁸-10⁹ la reazaione è controllata dalla diffusione.

Enzima	Substrato	kcat (sec-1)	KM(M)	kcat/ KM (M-1) (sec-1)
Catalasi	H2O2	4.0x107	1.1	4.0x107
Anidrasi Carbonica	CO2	1.0x104	1.2x10-2	8.3x107
Acetylcholine esterase	Aceticolina	1.4x104	9.0x10-5	1.6x108
Fumarasi	Fumarato	8.0x102	5.0x10-6	1.6x108

Per substrati differenti k_cat/K_M è anche il miglior modo per determinare la specificità di un enzima.

Nell'idrolisi di un legame peptidico per mezzo della chimotripsina è critica la natura della catena laterale R1 come si evince dalla seguente tabella, dove si nota che il migliore è la fenilalanina

R1	kcat/ KM (M-1sec-1)
Gly	1.3x10-1
Val	3.6x102
Leu	3.0x103
Phe	1.0x105