Altri membri della famiglia ADAMTS:

Le metalloproteasi della famiglia ADAMTS presentano una struttura molto simile tra di loro, viene rispettata la sequenzialità dei vari domini e sono presenti sequenze aminoacidiche conservate. Tutto ciò fa pensare che derivino da uno stesso gene ancestrale. Nel corso dell'evoluzione però ciascuna di esse ha subito una qualche modificazione, in particolare la perdita di un tratto della porzione carbossi-terminale, assumendo un diverso ruolo biologico. Oggi si conosce la funzione soltanto di alcune di esse, ad esempio si sa che ADAMTS1 è richiesta per il corretto sviluppo del sistema urogenitale e una sua carenza causa fibrosi ureteropelvica ostruttiva e difetti nella morfologia renale. ADAMTS2 (procollagane I N-proteasi) libera il peptide N-terminale del procollagene di tipo I e II, permettendo l'assemblaggio extracellulare delle fibrille di collagene. La deficienza di ADAMTS2 provoca la sindrome di Ehlers-Danlos di tipo VIIC, la quale è caratterizzata da fragilità e ipersensibilità cutanea. ADAMTS3 svolge lo stesso ruolo proteasico di ADAMTS2, ma sul collagene di tipo II. ADAMTS4 (aggrecanasi-1) e ADAMTS5 (aggrecanasi-2), assieme ad ADAMTS1 tagliano i proteoglicani della cartilagine (aggrecani), del cervello (brevicani) e delle pareti delle arterie (versicani V1). Il ruolo di tutti gli altri membri di questa famiglia di metallo proteasi è ancora da chiarire. Il vWF può essere considerato come una sorta di tessuto connettivo mobile che viene incorporato nelle regioni dove è presente una ferita vasale e la sua azione media l'adesione piastrinica grazie anche al taglio operato da ADAMTS13. In quest'ottica, le attività conosciute delle proteasi ADAMTS coinvolgono il processamento di glicoproteine adesive della matrice extracellulare.
Nelle proteasi ADAMTS, come del resto in molte altre metalloproteasi, è presente un peptide di 160-230 aminoacidi che contiene due o tre residui di cisteina, questi hanno il compito di mantenere la latenza dell'attività proteolitica creando legami di coordinazione con lo ione Zn2+ del sito catalitico.
Il domini strutturali che seguono il dominio disintegrina possono determinare la localizzazione tissutale di alcune proteasi ADAMTS, la stessa cosa potrebbe verificarsi in ADAMTS13. Il legame con la matrice extracellulare è mediato dal dominio spaziatore oppure dai numerosi TSP1 repeats ed è ostacolato dall'eparina. Si è scoperto di recente che i TSP1 repeats contengono due insolite modificazioni post-traduzionali: un gruppo a-mannosile sul carbonio C-2 di un residuo di triptofano e il disaccaride Glc-Fuc-O-Ser/Thr nella sequenza CSX(S/T)CG. Queste modificazioni sono collocate all'interno del segmenti della TSP1 repeat implicato nel legame con il ligando. La sequenza consenso per la C-mannosilazione e per la O-fucosilazione sono necessari alla TSP1 repeat di ADAMTS13 e contribuiscono alle normali funzioni biologiche che svolge.