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L'imbrunimento degli alimenti
(Aggiornato al 12 maggio 2001)
L'imbrunimento degli alimenti può essere di tipo enzimatico e di tipo non enzimatico. Quello non enzimatico è rappresentato dalla reazione di Maillard (tipica di prodotti da forno, caramellati, etc…), la quale, se da una parte è necessaria per il sapore (il pane non cotto sarebbe immangiabile), dall'altra è legata a fattori negativi come la perdita di valore nutritivo. Per esempio: un amminoacido essenziale come la lisina viene modificato e quindi non è più metabolizzabile. Risulta quindi fondamentale un controllo di tale reazione chimica, che viene influenzata da diversi fattori, ma in particolar modo dal tempo e dalla temperatura. L'imbrunimento enzimatico avviene invece ad opera di enzimi e caratterizza frutta e verdura. Un esempio a cui è molto facile fare riferimento è quello della mela tagliata il cui colore diventa scuro con il passare dei minuti. Gli enzimi coinvolti sono polifenoliossidasi, che ossidando i polifenoli portando alla produzione di chinoni che formano melanoidine. Anche qui si ha un abbassamento del valore nutrizionale. Le melanoidine sono molecole molto complesse di cui non si conosce bene la struttura in quanto difficilmente isolabili. L'esperienza di laboratorio di cui stiamo parlando si basa sullo studio dell'imbrunimento (sia enzimatico che non) attraverso lo spettrofotometro, valutando così i cambiamenti colorimetrici delle soluzioni in esame per mezzo delle diverse misurazioni dell'assorbanza. Per l'imbrunimento enzimatico si fa ricorso a tre diversi antiossidanti, verificandone quindi l'efficacia. In pratica quello che ci proponiamo di fare è una simulazione in vitro dei due diversi tipi di imbrunimento.
Imbrunimento enzimatico
È stata utilizzata per questo studio una mela. Questa è stata grattugiata e, presi 6 gr per due provette, si sono aggiunti 6 ml di acqua deionizzata per ognuna di esse. Le due provette sono state sottoposte a centrifugazione (4000 giri x 1 minuto). La centrifugazione è importante affinchè, prelevando il supernatante, non si abbiamo delle parti solide, le quali porterebbero a valori alterati nella misurazione allo spettrofotometro. Prelevato dunque il supernatante, lo si divide in tre parti (di circa 2 ml ciascuna). A queste tre parti andiamo ad aggiungere gli antiossidanti, e precisamente:
Finito allora il lavoro di preparazione, si passa alle misurazioni con lo spettrofotometro per leggere l'assorbanza a 420 nm. Le misurazioni avvengono in tempi diversi. I risultati ottenuti vengono utilizzati per creare un grafico di questo tipo:
Dal grafico è possibile vedere come il bisolfito di sodio riesca a mantenere più bassa l'entità dell'imbrunimento (rispetto ad acqua e cloruro di calcio) e ad esso compete di conseguenza un maggiore potere antiossidante.
Imbrunimento non enzimatico
Per lo studio della reazione di Maillard utilizziamo glucosio e lisina (le quantità sono note: per lo zucchero 1.8 gr, mentre per l'amminoacido 0.6 gr). Questi vengono messi in una provetta alla quale sono poi aggiunti 10 ml di acqua. Il tutto viene posto in quattro diverse eppendorf. Come detto all'inizio, l'imbrunimento non enzimatico è influenzato principalmente dal tempo e dalla temperatura. Effettueremo quindi letture allo spettrofotometro dopo aver trattato il campione in stufa a 180°C per tempi diversi. Solamente la prima misurazione (t = 0) viene effettuata senza che il campione venga sottoposto ad alcun trattamento. In questo caso è stata misurata un'assorbanza (alla lunghezza d'onda di 420 nm) molto bassa, e precisamente 0.004. In pratica questo mostra come tale reazione sia lentissima senza l'influenza della temperatura, ma anche del tempo. Grazie all'aumento dell'assorbanza, è possibile tracciare questo grafico:
