I ribosomi sono la sede della sintesi proteica all'interno delle cellule. Su di essi infatti avviene la formazione del legame peptidico che unisce gli amminoacidi a formare la catena polipeptidica, secondo la sequenza codificata dall'RNA messaggero. Quest'ultimo è trascritto a partire dal DNA ed è costituito da una sequenza di ribonucleotidi: come è noto una tripletta di basi azotate corrisponde a un determinato amminoacido. La relazione molecolare tra le tre basi e l'amminoacido è costituita da molecole di tRNA: ognuna di esse (specifica per un singolo amminoacido) ha una struttura tridimensionale a L con l'amminoacido (legato da un'aminoacil-tRNA sintetasi specifica) ad un'estremità e la tripletta di basi (anticodone) complementare a quella presente sull'mRNA (codone) dall'altra. L'adattamento di due molecole di tRNA, ciascuna con l'opportuno anticodone, nei due siti, A (amminoacidico) e P (peptidico) presenti all'interno della struttura del ribosoma porta i due amminoacidi (già con legame ad alta energia) sufficientemente vicini da poter reagire a formare il legame peptidico. In particolare (
fig. 1-1) il gruppo amminico dell'amminoacido in A attacca il legame acil-tRNA dell'amminoacido in P, cosicché la catena polipeptidica nascente si trasferisce sulla posizione A. La successiva traslocazione del tRNA con la catena polipeptidica da A a P, con la contemporanea espulsione del tRNA "scarico" da P e lo scorrimento di tre nucleotidi dell'mRNA (in modo tale che la direzione di lettura dell'mRNA sia 5'à 3'), rende possibile la ripetizione del processo. In questo modo la catena proteica cresce dall'estremità ammino terminale a quella carbossilica, terminando in corrispondenza di opportuni codoni di "stop", riconosciuti dai fattori proteici di rilascio RF. Per quanto non sia necessario il consumo di energia nella formazione del legame peptidico (il prezzo energetico è già stato pagato all'atto della formazione dell'amminoacil-tRNA) vengono consumate due molecole di GTP per ogni amminoacido aggiunto, in quanto i fattori di allungamento EF-Tu e EF-G sono proteine G, che consumano una molecola di GTP ad ogni ciclo, e sono importanti (ma non essenziali) nel rendere più veloci i passaggi rispettivamente di trasporto del corretto amminoacil-tRNA nel sito A e di traslocazione (fig. 1-1). Grazie a questi fattori e al fattore EF-Ts ad essi legato si ha una notevole fedeltà nella traduzione del messaggio genetico.Uno dei passaggi più delicati della sintesi proteica consiste nel corretto assemblaggio iniziale delle varie componenti (proteiche e ribonucleiche) che costituiscono il ribosoma maturo. Nel citoplasma delle cellule batteriche esistono due principali subunità ribosomiali: una minore (30S), costituita da una molecola di rRNA 16S e ventuno proteine (S1
¸ 21), e una maggiore (50S), composta di due molecole di rRNA (23S e 5S) e da trentaquattro proteine (L1¸ 34). Nel momento in cui inizia la traduzione queste due subunità devono assemblarsi insieme alla molecola di mRNA e al primo amminoacil-tRNA (che trasporta una speciale N-formilmetionina) per formare il complesso di inizio (70S). In realtà (fig. 1-2) inizialmente la subunità 30S è complessata con i tre fattori di inizio (IF1,2,3); in seguito all'aggregazione con mRNA e N-formil-Met-tRNA, IF3 viene rilasciato ed è quindi possibile l'unione con la subunità 50S. Il particolare tRNA iniziale si trova ora nella posizione P e la sintesi può iniziare, come già descritto, con l'ingresso del secondo amminoacil-tRNA nel sito A. Anche il processo di assemblaggio consuma una molecola di GTP, in quanto IF2 è una proteina G.