Si
noti la grande porzione con struttura beta a foglio, colorata in
giallo, nel centro della figura . Il sito attivo giace al fondo di una
fenditura profonda nell'enzima dove è legato un atomo di zinco,
rappresentato con una sfera grigia. Gli atomi di azoto di tre istidine
(numerate 94, 96 e 119 e colorate in giallo) legano direttamente lo
zinco. Questi amminoacidi sono estremamente conservati in ogni isozima.
Atomi della treonina 199 e del glutammato 106 (colorati in magenta)
interagiscono indirettamente attraverso una molecola d'acqua legata,
mostrata con una sfera rossa. Si noti che questi residui oltre
all'istidina 64 (anche questa colorata in magenta) aiutano a portare
sullo zinco un ione idrossido.
Lo zinco è la chiave di questa reazione enzimatica. L'acqua
legata allo ione zinco viene scissa in un protone ed uno ione
idrossido. Poichè lo zinco è uno ione positivo,
stabilizza lo ione idrossido carico negativamente che così
può attaccare l'anidride carbonica. Nelle due immagini sulla
destra si può vedere un primo piano dello ione zinco legato alle
catene laterali degli amminoacidi del sito attivo. La figura in alto,
mostra lo ione idrossido rappresentato con una sfera rossa, legato allo
ione zinco. Lo zinco dirige il trasferimento di questo ione idrossido
all'anidride carbonica, formando uno ione bicarbonato. La figura in
basso mostra una struttura intermedia dove lo ione bicarbonato,
rappresentato con sfere rosse e bianche, si è appena formato ed
è ancora legato all'enzima.
L'istidina 64 oscilla avvicinandosi e allontanandosi dallo ione zinco
ad ogni ciclo enzimatico aiutando lo zinco a ricaricarsi con un nuovo
ione idrossido. Le due posizioni di questo residuo, mostrate nella
figura in basso a destra, illustrano il suo movimento durante l'azione
dell'enzima. Appena lo zinco si è ricaricato con una nuova
molecola di acqua e lo ione bicarbonato è stato rilasciato,
l'enzima sarà pronto ad agire su un'altra molecola di anidride
carbonica.